
1. EINLEITUNG 14
1 Einleitung
1.1 Lipasen
1.1.1 Übersicht
Lipasen (Triacylglycerin-Acylhydrolasen, E.C. 3.1.1.3) hydrolyieren die Ester-Bindungen in
Triacylglyceriden (TAG) und den davon a/jointfilesconvert/483621/bgeleiteten Di- (DAG) und Monoacylglyceriden
(MAG) sowie einer Reihe anderer Ester. Die Reaktion ist in der Regel reversibel, so daß
Lipasen ebenfalls zur Synthese von Estern dienen können. Wie alle anderen Hydrolasen sind
Lipasen Cofaktor unabhängig. Charakteristisch für Lipasen, im Gegensatz z. B. zu Esterasen,
ist deren Aktivierung an Grenzflächen (engl. interfacial activation). Befinden sich Lipasen an
einer solchen Grenzfläche, erhöht sich ihre Aktivität signifikant gegenüber der in wässriger
Lösung. Die Grenzflächenaktivierung konnte schon in der Vergangenheit durch Messungen
der Aktivität bei verschiedenen Substratkonzentrationen bestimmt werden. Eindeutig nach-
gewiesen wurde sie jedoch erst in jüngerer Zeit durch Röntgenstrukturanalyse (Brady, et al.
1990, Grochulski, et al. 1993, Winkler, et al. 1990). Es konnte gezeigt werden, daß das aktive
Zentrum der Lipase von einer Oligopeptideinheit (engl. Lid) überlagert wird. Bindet nun eine
Lipase an die hydrophobe Grenzfläche, so öffnet sich das Lid und das aktive Zentrum ist für
das Substrat zugänglich.
Lipasen sind in der Lage, Reaktionen in organischen Lösungsmitteln ohne, oder in Gegenwart
geringer Mengen Wasser zu katalysieren und sind dadurch eine interessante Enzymklasse für
die Biokatalyse. Einsatzgebiete sind hier die Veresterung, die Umesterung, sowie die
Alkoholyse (siehe Kapitel 1.1.3).
Im Gegensatz zu anderen hydrolytischen Enzymen, insbesondere Proteasen, werden Lipasen
bisher nur zu einem geringen Teil industriell genutzt. Von dem geschätzten Umsatz von 1
Milliarde US-Dollar für Enzyme entfielen 1994 nur 7 % auf Lipasen. Sie werden in der
Hauptsache in Waschmitteln eingesetzt, aber auch für Diätprodukte und in der organischen
Synthese (Sheldon 1996). Detailliertere Angaben zu industriellen Applikationen von Lipasen
finden sich in der Literatur (Bornscheuer und Kazlauskas 1999, Haas und Joerger 1995,
Schmid und Verger 1998).
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